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gen de la especie Homo sapiens

AKT3

AKT3
Todos los datos de la ficha 14
PDB
Búsqueda ortóloga: PDBe RCSB
Alias
AKT3, MPPH, MPPH2, PKB-GAMMA, PKBG, PRKBG, RAC-PK-gamma, RAC-gamma, STK-2, AKT serine/threonine kinase 3
IDs externos
OMIM: 611223 MGI: 1345147 HomoloGene: 55904 GeneCards: AKT3
EC number
2.7.11.1
Función molecular
• transferase activity• protein kinase activity• nucleotide binding• protein serine/threonine kinase activity• GO:0001948, GO:0016582 unión a proteína plasmática• ATP binding• kinase activity
Componente celular
• intracelular• membrana• núcleo celular• citoplasma
Especies
Humano
Entrez
10000
Ensembl
ENSG00000117020ENSG00000275199
UniProt
Q9Y243
SeqRef (ARNm)
NM_001206729NM_005465NM_181690NM_001370074
SeqRef (proteina)
NP_001193658NP_005456NP_859029NP_001357003
Localización (UCSC)
n/a
Búsqueda en PubMed
​

La RAC-gamma serina / treonina-proteína quinasa es una enzima que en los humanos está codificada por el gen AKT3.​​

Función

La proteína codificada por este gen es un miembro de la subfamilia AKT de serina/treonina proteínas quinasas. Se sabe que las AKT quinasas son reguladores de la señalización celular en respuesta a la insulina y los factores de crecimiento. Están involucrados en una amplia variedad de procesos biológicos que incluyen la proliferación celular, la diferenciación, la apoptosis, la tumorigénesis, así como la síntesis de glucógeno y la absorción de glucosa. Se ha demostrado que esta quinasa es estimulada por el factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF), la insulina y el factor de crecimiento similar a la insulina 1 (IGF1). Alternativamente se han descrito variantes de transcirpción de empalme que codifican distintas isoformas.​ Los ratones que carecen de AKT3 tienen un metabolismo de glucosa normal (sin diabetes), tienen un peso corporal aproximadamente normal, pero tienen una reducción del 25% en la masa cerebral. AKT3 se expresa altamente en el cerebro.

Interacciones

Se ha demostrado que AKT3 interactúa con la Proteína quinasa Mζ.​

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Texto de Wikipedia, CC BY-SA 4.0 · Artículo fuente